EAN: 9783658304362

VON DER PROTEASE ZUR PEPTIDSYNTHASE - LARS FRAN...

Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung
dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren  welche sowohl eine ausreichende
Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung
katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit  die hervorragenden Ligationseigenschaften
der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen  welches
seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die
Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen  besteht
ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des
Trypsin wurden erzeugt  bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen
für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei
Trypsinvarianten generieren  welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung
geeignet sind. Der Autor Lars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für
die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig.

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